mapa conceptual enzimas

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Las enzimas son catalizadores biológicos, mayoritariamente proteínas, que aceleran las reacciones metabólicas disminuyendo la energía de activación sin consumirse en el proceso. Este mapa conceptual organiza su estructura, el modelo de encaje inducido, la cinética enzimática, los tipos de inhibición y los factores que afectan a su actividad, con ejemplos como la amilasa, la catalasa y la ADN polimerasa.

Qué hace una enzima y qué no
Una enzima acelera una reacción que ya es termodinámicamente posible, pero no puede hacer viable una reacción desfavorable ni desplazar el equilibrio: solo hace que se alcance antes. Lo consigue estabilizando el estado de transición y reduciendo la energía de activación, no aportando energía a la reacción. Al terminar, la enzima se recupera intacta y puede catalizar de nuevo miles de reacciones, aunque con el tiempo muchas sufren recambio proteico. Esta distinción entre velocidad y equilibrio es frecuente fuente de confusión en los exámenes, así que conviene fijarla con ejemplos concretos como la catalasa, que descompone el peróxido de hidrógeno a gran velocidad.

Especificidad: del llave-cerradura al encaje inducido
El modelo clásico de llave-cerradura, propuesto por Emil Fischer en 1894, explica la especificidad enzimática suponiendo un sitio activo rígido complementario al sustrato. Sin embargo, la evidencia posterior mostró que muchos sitios activos son flexibles: en el modelo de encaje inducido, formulado por Daniel Koshland en 1958, la enzima cambia de conformación al unirse al sustrato, ajustándose mejor a él. Ambos modelos son complementarios más que rivales: el llave-cerradura describe bien enzimas muy específicas, mientras el encaje inducido explica la flexibilidad y la catálisis de sustratos afines. La especificidad puede ser absoluta, de grupo o estereoespecífica, según el sustrato que acepte cada enzima.

Inhibición competitiva y no competitiva
En la inhibición competitiva el inhibidor se parece al sustrato y compite por el sitio activo; aumentar la concentración de sustrato desplaza al inhibidor, de modo que Vmax no cambia pero la Km aparente aumenta. Un ejemplo clásico es la statina farmacológica que compite con el sustrato de la HMG-CoA reductasa. En la inhibición no competitiva el inhibidor se une a un sitio alostérico, altera la conformación de la enzima y reduce la Vmax, sin que el sustrato pueda revertir el efecto. Distinguir ambos tipos a partir de gráficos de velocidad frente a concentración de sustrato es una habilidad central en cinética enzimática.

Temperatura y pH: el óptimo y sus límites
Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos, pero por encima de ese óptimo la actividad cae con rapidez: el calor excesivo desnaturaliza la proteína, desordenando su estructura terciaria de forma generalmente irreversible. El pH afecta al estado de ionización de los aminoácidos del sitio activo; la pepsina del estómago trabaja cerca de pH 2, mientras la tripsina intestinal lo hace en torno a pH 8. No debe generalizarse que el óptimo humano sea 37 °C para todas las enzimas: bacterias termófilas poseen enzimas con óptimos muy superiores. Estos factores explican por qué la fiebre alta y la acidosis alteran el metabolismo.