hémoglobine et transport de l'oxygène carte mentale

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L'hémoglobine est une protéine du globule rouge composée de quatre sous-unités, chacune portant un groupe hème contenant du fer. Elle capte l'oxygène dans les poumons, le transporte vers les tissus et participe aussi à l'évacuation du dioxyde de carbone. Cette carte mentale présente sa structure, la coopérativité entre sous-unités, la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine, ainsi que l'effet Bohr et les facteurs qui modifient l'affinité pour l'oxygène.

Structure et coopérativité
L'hémoglobine adulte est un tétramère formé de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta, chacune associée à un groupe hème portant un atome de fer ferreux. Lorsque la première molécule d'oxygène se fixe sur un hème, elle déforme légèrement la sous-unité et favorise la fixation des molécules suivantes : c'est la coopérativité. Cette transition entre l'état tendu (T) et l'état relâché (R) explique la forme sigmoïde de la courbe de dissociation. La myoglobine, protéine musculaire à une seule sous-unité, ne montre pas cette coopérativité et sert surtout de réserve d'oxygène dans le muscle.

Effet Bohr et libération tissulaire
L'effet Bohr décrit l'influence du pH et de la pression partielle de dioxyde de carbone sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Dans les tissus métaboliquement actifs, la production de CO2 abaisse le pH, ce qui stabilise l'état T et facilite la libération d'oxygène là où il est le plus nécessaire. Dans les poumons, l'élimination du CO2 et l'oxygénation élèvent le pH, ce qui favorise la capture de l'oxygène. Ce mécanisme, décrit par Christian Bohr et ses collaborateurs, permet une régulation fine du transport sans modification de la structure de la protéine.

Transport du dioxyde de carbone
Le dioxyde de carbone produit par les cellules emprunte trois voies principales : une petite fraction reste dissoute dans le plasma, une partie se lie de façon réversible aux groupes aminés de l'hémoglobine pour former des carbaminohémoglobines, et la majorité est convertie en ions bicarbonate. Cette conversion, catalysée par l'anhydrase carbonique dans le globule rouge, s'accompagne d'un échange d'ions chlorure à travers la membrane, appelé effet chlorure. Au niveau pulmonaire, les réactions s'inversent et le CO2 est expiré. Ce transport est donc étroitement lié à l'équilibre acido-basique du sang.

Facteurs et pathologies
Plusieurs facteurs déplacent la courbe de dissociation. Une température élevée, un pH bas ou une augmentation du 2,3-bisphosphoglycérate diminuent l'affinité pour l'oxygène et favorisent sa libération, comme lors de l'acclimatation en altitude. À l'inverse, l'oxyde de carbone se fixe au fer avec une très forte affinité et forme une carboxyhémoglobine stable, ce qui réduit la capacité de transport. Parmi les pathologies, l'anémie diminue la quantité d'hémoglobine disponible, tandis que la drépanocytose résulte d'une mutation ponctuelle de la chaîne bêta qui déforme le globule rouge en faucille.