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Guida agli enzimi: concetti chiave e errori da evitare

Gli enzimi sono catalizzatori biologici, quasi sempre proteine, che accelerano le reazioni chimiche della cellula abbassando l'energia di attivazione. Il substrato si lega al sito attivo, una regione con una conformazione specifica che riconosce il substrato secondo il modello dell'adattamento indotto: il legame non è rigido, ma il sito attivo si modifica leggermente per accogliere la molecola. Un concetto spesso frainteso è che l'enzima non cambia l'equilibrio della reazione né viene consumato: rende solo più rapido il raggiungimento dell'equilibrio, e alla fine del ciclo si ritrova libero per una nuova catalisi.

La cinetica enzimatica si descrive con il modello di Michaelis-Menten. La costante Km indica la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima (Vmax): un Km basso significa alta affinità dell'enzima per il substrato. Attenzione a un errore frequente: Km non è la velocità di reazione e Vmax non si raggiunge con un substrato limitante, ma solo a saturazione dell'enzima. Inoltre la temperatura e il pH influenzano l'attività enzimatica: temperature eccessive causano denaturazione irreversibile, mentre ogni enzima ha un pH ottimale, come il pH 2 della pepsina nello stomaco.

Gli inibitori sono strumenti chiave per capire la regolazione enzimatica. Un inibitore competitivo assomiglia al substrato e si lega al sito attivo: si supera il suo effetto aumentando la concentrazione di substrato, e il Km apparente aumenta mentre la Vmax resta invariata. Un inibitore non competitivo si lega a un sito diverso, alterando l'enzima indipendentemente dalla quantità di substrato: la Vmax diminuisce. Un'altra idea sbagliata da sfatare è che gli enzimi catalizzino solo reazioni di demolizione: guidano anche reazioni di sintesi, e la direzione dipende dalle condizioni termodinamiche della cellula.