aminoácidos y zwitteriones mapa mental
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Comprender el tema
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y contienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono alfa. En agua, y en torno a su punto isoeléctrico, existen como zwitteriones: moléculas con carga positiva y negativa simultánea pero carga neta nula. Este mapa explica su estructura, clasificación, propiedades ácido-base y su comportamiento según el pH del medio.
Qué es un zwitterión
Comportamiento ácido-base y punto isoeléctrico
Los aminoácidos son especies anfotéricas: reaccionan tanto con ácidos como con bases. En medio muy ácido predominan como cationes, con el grupo amino protonado; al aumentar el pH, el grupo carboxilo se desprotona y aparece el zwitterión; en medio muy básico se forma el anión con carga negativa. El punto isoeléctrico es el pH al que la molécula presenta carga neta nula y no migra en un campo eléctrico. Para aminoácidos con cadenas laterales sin grupos ionizables, el pI se sitúa cerca de la neutralidad, mientras que los ácidos tienen pI bajos y los básicos pI altos. Esta propiedad se aprovecha en técnicas como la electroforesis y la cromatografía de intercambio iónico.
Clasificación y ejemplos
Los aminoácidos proteicos se agrupan según la naturaleza de su cadena lateral. Los no polares, como la alanina o la leucina, tienen cadenas hidrocarbonadas hidrófobas. Los polares sin carga, como la serina o la asparagina, contienen grupos hidroxilo o amida que forman puentes de hidrógeno. Los ácidos, el ácido aspártico y el ácido glutámico, poseen un segundo grupo carboxilo, y los básicos, como la lisina y la arginina, un grupo amino adicional. Esta diversidad determina la estructura y función de las proteínas. La prolina, con su cadena lateral cerrada en anillo sobre el grupo amino, es un caso particular porque su grupo amino es secundario.
Importancia en química y biología
El carácter zwitteriónico explica muchas propiedades de los aminoácidos y de las proteínas: su solubilidad en agua, su capacidad tampón y su comportamiento en separaciones electroforéticas. En la síntesis de péptidos, los grupos amino y carboxilo de aminoácidos distintos se combinan mediante enlaces peptídicos, liberando una molécula de agua, y las cadenas resultantes conservan extremos N-terminal y C-terminal ionizables. Nueve aminoácidos son esenciales para los seres humanos, es decir, deben obtenerse mediante la alimentación porque el organismo no puede sintetizarlos. Comprender el equilibrio entre las formas iónicas es también la base para estudiar la desnaturalización de proteínas y su interacción con el medio acuoso.
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Preguntas de repaso
¿Por qué los aminoácidos son sólidos con puntos de fusión elevados?
Porque en estado sólido no existen como moléculas neutras, sino como zwitteriones, con grupos NH3+ y COO-. Estas especies forman redes iónicas con fuertes atracciones electrostáticas entre moléculas vecinas, de modo que se necesita mucha energía para fundirlos, a diferencia de lo que cabría esperar de moléculas orgánicas de masa similar.
¿Qué ocurre con la carga de un aminoácido cuando el pH del medio cambia?
A pH bajo, el grupo amino está protonado y la molécula tiene carga neta positiva. Al subir el pH, el grupo carboxilo se desprotona y aparece el zwitterión con carga neta nula. A pH alto, se pierde también el protón del grupo amonio y predomina el anión con carga negativa. El pH de carga neta nula es el punto isoeléctrico.
¿Todos los aminoácidos tienen carbono quiral?
No. La glicina es la excepción, porque su cadena lateral es un átomo de hidrógeno, de modo que el carbono alfa lleva dos hidrógenos y no es estereogénico. Los demás aminoácidos proteicos presentan cuatro sustituyentes distintos en el carbono alfa y, por tanto, son quirales, con actividad óptica y configuración habitualmente del tipo L.