aminoacidi e zwitterioni mappa concettuale
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Gli aminoacidi sono le unità strutturali delle proteine: possiedono un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un idrogeno e una catena laterale legati al carbonio alfa. In soluzione acquosa, e soprattutto al punto isoionico, coesistono come zwitterioni, molecole con carica positiva e negativa contemporaneamente. La mappa collega struttura, acidità e basicità, classificazione delle catene laterali, reazioni tipiche e significato biologico, con esempi come glicina, alanina e cisteina.
Perché si formano gli zwitterioni
In soluzione acquosa il gruppo carbossilico, acido, cede un protone al gruppo amminico, basico: si genera così lo ione dipolare, con -NH3+ e -COO-. Questo trasferimento protonico avviene perché i due gruppi sono vicini sul carbonio alfa e l'ambiente acquoso stabilizza le cariche. Allo stato cristallino gli aminoacidi sono anch'essi zwitterioni, il che spiega gli alti punti di fusione e la notevole solubilità in acqua, contrapposta alla scarsa solubilità nei solventi organici. La glicina è l'esempio più semplice: in forma neutra si scrive H2N-CH2-COOH, ma la specie realmente presente è +H3N-CH2-COO-.
Il punto isoionico e l'elettroforesi
Il punto isoionico è il pH al quale la carica media della molecola è nulla: sotto quel pH predomina la forma cationica, sopra la forma anionica. Per la maggior parte degli aminoacidi il pI è vicino alla media dei due pKa, mentre per gli aminoacidi con catena laterale ionizzabile occorre considerare anche il terzo pKa. Questa proprietà ha un'applicazione pratica importante: in elettroforesi una molecola carica migra verso l'elettrodo di segno opposto, mentre al punto isoionico resta ferma. La diversa carica netta a un pH fisso permette quindi di separare miscele di aminoacidi o proteine.
Classificazione e aminoacidi essenziali
Le catene laterali determinano il comportamento chimico: quelle non polari sono idrofobe e tendono a nascondersi all'interno delle proteine, quelle polari neutre formano legami a idrogeno, mentre le catene acide e basiche sono cariche a pH fisiologico. Gli esseri umani sintetizzano solo parte dei venti aminoacidi proteinogenici; gli aminoacidi essenziali, come lisina, triptofano e valina, devono essere assunti con la dieta. Una dieta varia, per esempio con legumi e cereali combinati, fornisce tutti gli amminoacidi necessari, senza che sia richiesto un apporto di singoli supplementi.
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Domande per ripassare
Che differenza c'è tra un aminoacido neutro e il suo zwitterione?
La forma neutra ha gruppi -NH2 e -COOH non carichi, mentre lo zwitterione ha -NH3+ e -COO-: la carica netta è zero in entrambi i casi, ma nello zwitterione le cariche sono separate internamente. In acqua e allo stato solido lo zwitterione è la forma predominante.
Perché la glicina ha un punto isoionico vicino a 6?
Perché il suo pI si calcola come media dei due pKa, quello del gruppo carbossilico (circa 2,3) e quello del gruppo amminico (circa 9,6): la media è intorno a 5,97, un pH in cui le cariche positive e negative si bilanciano esattamente.
Come si forma il legame peptidico tra due aminoacidi?
Il gruppo carbossilico di un aminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro, con eliminazione di una molecola d'acqua (condensazione): si forma il gruppo ammidico -CO-NH-, detto legame peptidico, che unisce gli aminoacidi in dipeptidi, polipeptidi e proteine.